CC..png   

Юридический и почтовый адрес организации-издателя: САФУ, редакция «Журнала медико-биологических исследований», наб. Северной Двины, 17, г. Архангельск, Россия, 163002
Местонахождение: редакция «Журнала медико-биологических исследований», наб. Северной Двины, 17, ауд. 1336, г. Архангельск

Тел: (818-2) 21-61-21 
Сайт: https://vestnikmed.ru
e-mail: vestnik_med@narfu.ru; 
            vestnik@narfu.ru

о журнале

Бета-казеин коровьего молока и его влияние на организм человека (обзор). С. 411–418

 Версия для печати

: Научные обзоры

612.39

10.37482/2687-1491-Z207

Михаил Николаевич Панков* ORCID: https://orcid.org/0000-0003-3293-5751
Виктория Сергеевна Смолина* ORCID: https://orcid.org/0000-0001-5871-2690
Александра Олеговна Ступина** ORCID: https://orcid.org/0000-0001-7664-3684
Инга Андреевна Классен** ORCID: https://orcid.org/0000-0002-4421-6087
Евгений Андреевич Спасский** ORCID: https://orcid.org/0009-0008-3442-6735
*Северный государственный медицинский университет (Архангельск, Россия)
**Федеральный исследовательский центр комплексного изучения Арктики имени академика Н.П. Лаверова Уральского отделения Российской академии наук (Архангельск, Россия)

Коровье молоко является важным пищевым продуктом для человека, поскольку обладает сложным химическим составом и высокой питательной ценностью. В липидной части молока обнаружено более 140 жирных кислот, в т. ч. линолевая, линоленовая и арахидоновая. Данный продукт богат минералами, а также содержит практически все жирорастворимые и водорастворимые витамины. Молочные белки представляют собой полноценный источник всех незаменимых аминокислот для человека. Примерно 78 % от общего количества белков в молоке составляет казеин. β-казеин является одним из важнейших белков в коровьем молоке, на его долю приходится до 35 % от всех молочных белков. Считается, что аллельный вариант А2А2 гена β-казеина позволяет животным давать более ценное в диетическом отношении молоко, т. к. в процессе расщепления β-казеина в желудочно-кишечном тракте человека в данном случае β-казоморфин-7 не образуется или образуется в гораздо меньшем (следовом) количестве, чем при варианте А1А1, поэтому процесс переваривания проходит более физиологично. Исследованиями обнаружена связь между β-казоморфином-7 и разнообразными негативными эффектами, возникающими как непосредственно в желудочно-кишечном тракте, так и во всем организме человека, что способствует развитию различных патологий, в частности сахарного диабета 1-го типа, кардиологических заболеваний, различных неврологических нарушений. Комплексное исследование детей дошкольного возраста показало, что замена обычного молока на молоко, содержащее только β-казеин А2А2, привела к значительному снижению осложнений, связанных с непереносимостью со стороны желудочно-кишечного тракта, а также к улучшению когнитивных функций.

β-казоморфин-7, β-казеин, аллель А1, аллель А2, пептид, коровье молоко, ген β-казеина, непереносимость лактозы
(pdf, 0.4MB )

  1. Ганиева Е.С., Канарейкина С.Г., Хабирова Ф.А., Канарейкин В.И. Сравнительный анализ биологической и пищевой ценности молока разных сельскохозяйственных животных // Вестн. Башкир. гос. аграр. ун-та. 2021. № 1(57). С. 49–55. https://doi.org/10.31563/1684-7628-2021-57-1-49-55

  2. Аппалонова И.В., Смирнова Е.А., Никонорова Н.П. Исследование жирнокислотного состава липидов молока // Пищевая пром-сть. 2012. № 11. С. 72–75.

  3. Бабенко И.А., Шумилова Н.Е. Влияние витаминов B1 и D на качество и пищевую ценность детского стерилизованного молока // Современные аспекты производства и переработки сельскохозяйственной продукции: сб. ст. по материалам VI Междунар. науч.-практ. конф. Краснодар: Кубан. гос. аграр. ун-т им. И.Т. Трубилина, 2018. С. 4–10.

  4. Rangel A.H.N., Zaros L.G., Lima T.C., Borba L.H.F., Novaes L.P., Mota L.F.M., Silva M.S. Polymorphism in the Beta Casein Gene and Analysis of Milk Characteristics in Gir and Guzerà Dairy Cattle // Genet. Mol. Res. 2017. Vol. 16, № 2. https://doi.org/10.4238/gmr16029592

  5. Хиценко А.В., Рогозинникова И.В. Использование молочных белков в пищевой промышленности // Молодежь и наука. 2019. № 3. С. 96.

  6. Bhat M.Y., Dar T.A., Singh L.R. Casein Proteins: Structural and Functional Aspects // Milk Proteins – From Structure to Biological Properties and Health Aspects / ed. by I. Gigli. Rijeka: InTech, 2016. P. 1–18. https://doi.org/10.5772/64187

  7. Rocha-Mendoza D., Jiménez-Flores R. Casein Nomenclature, Structure, and Association // Encyclopedia of Dairy Sciences / ed. by P.L.H. McSweeney, J.P. McNamara. Amsterdam: Academic Press, 2022. P. 870–880. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-818766-1.00277-4

  8. Cattaneo S., Masotti F., Stuknytė M., De Noni I. Impact of in vitro Static Digestion Method on the Release of β-Casomorphin-7 from Bovine Milk and Cheeses with A1 or A2 β-Casein Phenotypes // Food Chem. 2023. Vol. 404, pt. A. Art. № 134617. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2022.134617

  9. de Vitte K., Kerziene S., Klementavičiūtė J., de Vitte M., Mišeikienė R., Kudlinskienė I., Čepaitė J., Dilbiene V., Stankevičius R. Relationship of β-Casein Genotypes (A1A1, A1A2 and A2A2) to the Physicochemical Composition and Sensory Characteristics of Cows’ Milk // J. Appl. Anim. Res. 2022. Vol. 50, № 1. P. 161–166. https://doi.org/10.1080/09712119.2022.2046005

  10. Cieślińska A., Fiedorowicz E., Rozmus D., Sienkiewicz-Szłapka E., Jarmołowska B., Kamiński S. Does a Little Difference Make a Big Difference? Bovine β-Casein A1 and A2 Variants and Human Health – an Update // Int. J. Mol. Sci. 2022. Vol. 23, № 24. Art. № 15637. https://doi.org/10.3390/ijms232415637

  11. Asledottir T., Le T.T., Poulsen N.A., Devold T.G., Larsen L.B., Vegarud G.E. Release of β-Casomorphin-7 from Bovine Milk of Different β-Casein Variants After ex vivo Gastrointestinal Digestion // Int. Dairy J. 2018. Vol. 81. P. 8–11. http://dx.doi.org/10.1016/j.idairyj.2017.12.014

  12. Bielecka M., Cichosz G., Czeczot H. Antioxidant, Antimicrobial and Anticarcinogenic Activities of Bovine Milk Proteins and Their Hydrolysates – a Review // Int. Dairy J. 2022. Vol. 127. Art. № 105208. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2021.105208

  13. Henschen A., Lottspeich F., Brantl V., Teschemacher H. Novel Opioid Peptides Derived from Casein (Beta-Casomorphins). II. Structure of Active Components from Bovine Casein Peptone // Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem. 1979. Vol. 360, № 9. P. 1217–1224.

  14. Thiruvengadam M., Venkidasamy B., Thirupathi P., Chung I.-M., Subramanian U. β-Casomorphin: A Complete Health Perspective // Food Chem. 2021. Vol. 337. Art. № 127765. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2020.127765

  15. Cattaneo S., Stuknytė M., Masotti F., De Noni I. Protein Breakdown and Release of β-Casomorphins During in vitro Gastro-Intestinal Digestion of Sterilised Model Systems of Liquid Infant Formula // Food Chem. 2017. Vol. 217. P. 476–482. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2016.08.128

  16. Хавкин А.И., Васиа М.Н., Новикова В.П. Биологическая роль казоморфинов (часть 2): роль в патологии человека // Эксперим. и клин. гастроэнтерология. 2021. № 12(196). С. 110–118. https://doi.org/10.31146/1682-8658-ecg-196-12-110-118

  17. Summer A., Di Frangia F., Ajmone Marsan P., De Noni I., Malacarne M. Occurrence, Biological Properties and Potential Effects on Human Health of β-Casomorphin 7: Current Knowledge and Concerns // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2020. Vol. 60, № 21. P. 3705–3723. https://doi.org/10.1080/10408398.2019.1707157

  18. Taha A.M., Roshdy M.R., Mostafa H.A., Abdelazeem B. Ischemic Heart Disease in Africa: An Overnight Epidemiological Transition // Curr. Probl. Cardiol. 2024. Vol. 49, № 2. Art. № 102337. https://doi.org/10.1016/j.cpcardiol.2023.102337

  19. Sokolov O., Kost N., Andreeva O., Korneeva E., Meshavkin V., Tarakanova Y., Dadayan A., Zolotarev Y., Grachev S., Mikheeva I., Varlamov O., Zozulya A. Autistic Children Display Elevated Urine Levels of Bovine Casomorphin-7 Immunoreactivity // Peptides. 2014. Vol. 56. P. 68–71. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2014.03.007

  20. Krischer J.P., Lynch K.F., Schatz D.A., Ilonen J., Lernmark Å., Hagopian W.A., Rewers M.J., She J.X., Simell O.G., Toppari J., Ziegler A.G., Akolkar B., Bonifacio E. The 6 Year Incidence of Diabetes-Associated Autoantibodies in Genetically At-Risk Children: The TEDDY Study // Diabetologia. 2015. Vol. 58, № 5. P. 980–987. https://doi.org/10.1007/s00125-015-3514-y

  21. Chia J.S.J., McRae J.L., Kukuljan S., Woodford K., Elliott R.B., Swinburn B., Dwyer K.M. A1 Beta-Casein Milk Protein and Other Environmental Pre-Disposing Factors for Type 1 Diabetes // Nutr. Diabetes. 2017. Vol. 7, № 5. Art. № e274. https://doi.org/10.1038/nutd.2017.16

  22. Tailford K.A., Berry C.L., Thomas A.C., Campbell J.H. A Casein Variant in Cow’s Milk Is Atherogenic // Atherosclerosis. 2003. Vol. 170, № 1. P. 13–19. https://doi.org/10.1016/s0021-9150(03)00131-x

  23. Chang W.H., Zheng A.J., Chen Z.M., Zhang S., Cai H.Y., Liu G.H. β-Casomorphin Increases Fat Deposition in Broiler Chickens by Modulating Expression of Lipid Metabolism Genes // Animal. 2019. Vol. 13, № 4. P. 777–783. https://doi.org/10.1017/s1751731118002197

  24. Sheng X., Li Z., Ni J., Yelland G. Effects of Conventional Milk versus Milk Containing Only A2 β-Casein on Digestion in Chinese Children: A Randomized Study // J. Pediatr. Gastroenterol. Nutr. 2019. Vol. 69, № 3. P. 375–382. https://doi.org/10.1097/mpg.0000000000002437

  25. Кузьменко Н.Б., Кузина А.Н. Роль β-казеина в питании детей первых лет жизни // Лечащий врач. 2016. № 1. С. 16–19